Investigadores de la Universidad de California en San Diego, la Universidad de Pittsburgh, la Universidad de Texas en Austin, la Universidad de Columbia y la Universidad de Wisconsin-Milwaukee, todas en Estados Unidos, aseguran haber descubierto la llamada 'puerta oculta' del coronavirus SARS-CoV-2 que se abre para permitir la infección.

Concretamente, han descubierto cómo los glicanos, moléculas que forman un residuo azucarado alrededor de los bordes de la proteína de pico del SARS-CoV-2, actúan como puertas de entrada a la infección por covid-19.

Así, en su estudio, publicado en la revista 'Nature Chemistry', centran su atención en estas 'puertas ocultas' de glicanos que se abren para permitir la entrada del SARS-CoV-2: "Esencialmente, hemos descubierto cómo se abre realmente el pico y se infecta. Hemos desvelado un importante secreto del pico en su forma de infectar las células. Sin esta puerta, el virus queda básicamente incapacitado para la infección", explica el líder del estudio, Rommie Amaro.

El hallazgo puede ser muy relevante, porque, según señalan, si las puertas de glicanos pudieran bloquearse farmacológicamente en la posición cerrada, se impediría efectivamente que el virus se abriera para entrar e infectarse. Y en este sentido, ahondando en la cuestión explican que el recubrimiento de glicanos de la proteína de pico ayuda a engañar al sistema inmunitario humano, ya que se presenta como nada más que un residuo azucarado.

Las simulaciones de supercomputación permitieron a los investigadores desarrollar películas dinámicas que revelaban las puertas de los glicanos activándose de una posición a otra, ofreciendo una pieza sin precedentes de la historia de la infección.

"Pudimos ver realmente la apertura y el cierre. Esa es una de las cosas más interesantes que ofrecen estas simulaciones: la posibilidad de ver películas muy detalladas. Cuando las ves, te das cuenta de que estás viendo algo que de otro modo habríamos ignorado. Si miras solo la estructura cerrada, y luego miras la estructura abierta, no parece nada especial. Solo porque capturamos la película de todo el proceso se ve realmente cómo funciona", detalla Amaro.

En el marco de este estudio, señalan, las investigaciones hacen ver que el glicano 'N343' es el eje que hace que el RBD (dominio receptor-obligatorio; componente fundamental de la glicoproteína viral) pase de la posición 'abajo' a la de 'arriba' para permitir el acceso al receptor ACE2 de la célula huésped. En este sentido, los investigadores describen la activación del glicano 'N343' como un mecanismo similar a una palanca molecular.

Ahondando en las investigaciones, crearon variantes de la proteína de la espiga y probaron para ver cómo la falta de la puerta del glicano afectaba a la capacidad de apertura del RBD. "Demostramos que sin esta puerta, la RBD de la proteína espiga no puede adoptar la conformación que necesita para infectar las células", concluyen.